CIUDAD DE MÉXICO.- El doctor y académico José de Jesús García Trejo,  profesor de la Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM) descubrió cómo un grupo definido de bacterias regula la actividad del ATP sintasa bacteriana, que podría usarse para tratamientos cardiovasculares.

La ATP sintasa es la enzima que se encarga de producir la energía que las células de los organismos requieren para sobrevivir, pero por desequilibrios puede funcionar en sentido inverso consumiendo su energía ocasionando la muerte, como en la isquemia cardiaca.

El hallazgo de esta proteína permitirá pensar en el desarrollo de terapias que controlen la producción, además del consumo de energía en tejidos demandantes, como el corazón o cerebro.

El adenosín trifosfato (ATP) es la molécula que las células usan como fuente de energía vital, la cual se sintetiza por un conjunto de complejos proteicos, donde destaca la actividad de la enzima ATP sintasa.

La ATP sintasa funciona de manera muy parecida a un motor. Es decir, la molécula está formada por una parte giratoria que actúa como rotor y una parte estática anclada a una membrana, explicó el profesor de la Facultad de Química.

De acuerdo con el investigador, la parte estática emplea un flujo de protones para impulsar la parte giratoria que produce el ATP, pero como un motor reversible existen condiciones en que la ATP sintasa funciona de manera opuesta y consume la energía celular.

Para poder controlar este “nanomotor”, las células produjeron diferentes métodos para bloquear la ATP sintasa, evitando que funcione a la inversa.

En las células que producen su energía en las mitocondrias, se sabe que existe una parte de la propia ATP sintasa que funciona como inhibidor de la enzima impidiendo que el rotor gire en sentido inverso, pero las células bacterianas utilizan una enzima un poco diferente”, explicó García Trejo.

Luego de analizar las bacterias alfa-proteobacterias, en específico la especie Paracoccus denitrificans, el científico descubrió que en su ATP sintasa existía una subunidad, parte de la propia enzima que impedía que el rotor girará en el sentido que consume ATP.

Luego del descubrimiento, García Trejo y su grupo de investigación decidió llamar a este nuevo inhibidor subunidad “zeta”.

Mediante el aislamiento y purificación de la proteína, los investigadores estudiaron la subunidad zeta a través de la microscopía electrónica, además de otras técnicas analíticas y determinaron la estructura de la enzima y su subunidad inhibidora.

Luego de este descubrimiento, el siguiente paso de los investigadores será comprobar que la subunidad zeta funciona como la tranca de una matraca. Esto es, que permita al rotor de la ATP sintasa girar en el sentido de la producción de ATP, pero sin una rotación en sentido inverso.

Los avances en el estudio de la subunidad permitirán el diseño de nuevos antibióticos que inhiban la actividad de la subunidad zeta, que generarían que el microorganismo no controle su motor producción de ATP y, por lo tanto, consuma su energía y muera.

con información de la UNAM

jcrh